Что такое пероксисома

Функция пероксисом

В дополнение к участию в окислении и разложении органических молекул пероксисомы также участвуют в синтезе важных молекул. В клетках животных пероксисомы синтезируют холестерин и желчные кислоты (продуцируемые в печени). Определенные ферменты в пероксисомах необходимы для синтеза специфического типа фосфолипида, который необходим для построения тканей сердца и головного мозга. Пероксисомальная дисфункция может привести к развитию расстройств, влияющих на центральную нервную систему, поскольку периоксомы участвуют в производстве липидного покрытия (миелиновой оболочки) нервных волокон.

Большинство нарушений пероксисом являются результатом мутаций генов, которые наследуются как аутосомно-рецессивные заболевания. Это означает, что люди наследуют две копии аномального гена, по одному от каждого родителя.

В растительных клетках пероксисомы превращают жирные кислоты в углеводы для метаболизма в прорастающих семенах. Они также участвуют в фотодыхании, которое происходит, когда уровни углекислого газа в листьях растений становятся слишком низкими. Фотореспирация сохраняет углекислый газ за счет ограничения количества CO2, доступного для использования при фотосинтезе.

Лізосоми. Пероксисоми. Будова, ф-ції.

Прочитайте:

  1. Будова, класифікація і хімічний склад кісток.
  2. Будова, топографія і значення залоз
  3. Будова, топографія і значення печінки
  4. Будова, топографія і значення товстого кишечника
  5. Будова, топографія і фізіологія травлення в багатокамерному шлунку
  6. Еукаріотичні клітини. Загальна будова. Зерниста та незерниста ЕПР. будова та ф-ції.
  7. Мітохондрії, хлоропласти: будова та ф-ції.
  8. Структурно – логічна схема «Нирки, зовнішня будова, топографія»

Лізосоми (з грец. lysis — розчинення, soma — тіло) — це полімерні мембранні органели, які знаходяться в клітинах майже всіх типів. В одноклітинних організмах їх роль полягає у внутрішньоклітинному травлені, у багатоклітинних — вони виконують функцію розщеплення чужих речовин до речовин самої клітини. Іншими словами, лізосоми — це органели, які забезпечують катаболічні процеси в потрібному місці у потрібний час.

Будова лізосом. Лізосоми мають вигляд міхурців, діаметром близько 0,5 мкм, оточених мембраною і заповнених гідролітичними ферментами, що діють у кислому середовищі (кислі гідролази). Ферментний склад лізосом дуже різноманітний, вони здатні розщеплювати біополімери різного хімічного складу: білки (гідроліз забезпечують протеолітичні ферменти), вуглеводи (гліколітичні ферменти), ліпіди (ліполітичні ферменти). У лізосомах виявлено також ендонуклеази, фосфоліпази, деякі фосфатази і сульфатази. У неробочому стані ферменти неактивні: 80% їх інактивовані глікозаміногліканами вмісту міхурців і 20% — мембранами.

Функції лізосом — це аутоліз (з грец. autos — сам, lysis — розчинення) і гетероліз (грец. heteros — інший). Розрізняють фізіологічний аутоліз (розсмоктування хвоста пуголовка, підгрудинної залози у підлітків) і патологічний, наприклад, лізис клітин печінки при отруєнні). Гетероліз є розщепленням чужих речовин — ксенобіотиків (наприклад, при фагоцитозі чи піноцитозі). Умовами функціонування лізосом є: (1) наявність рецепторів, здатних сприймати фагосоми чи піноцитозні міхурці або відпрацьовані структури клітини, (2) переміщення лізосоми по цитоплазмі, яке відбувається за участю мікротубул (рис. 2.26), (3) здатність руйнувати мембрани в місці контакту лізосоми з фагосомою (фагоцитованою частинкою) або піноцитозним міхурцем.

Види лізосом. В останній час класифікація лізосом уточнена. Так, міхурці, заповнені гідролітичними ферментами, яких раніше вважали первинними лізосомами, тепер називають пізніми (перинуклеарними) ендосомами. Функції лізосом відкладають відбиток на їх будову і тому виділяють різні види лізосом, які можна виявити при електронномікроскопічному дослідженні.

Фаголізосоми (фаголізоми), або гетерофагосоми (від грец. heteros — інший, phagein — пожирати і soma — тіло) утворюється шляхом поєднання пізніх ендосом або лізосом з фагосомами або піноцитозними міхурцями, які містять захоплений клітиною матеріал для внутрішньоклітинного перетравлювання. Активні ферменти в них безпосередньо контактують з біополімерами, які підлягають розщепленню. Процес розщеплення цих полімерів називається гетерофагією.

Аутофаголізосоми утворюються при злитті пізньої ендосоми або лізосоми з аутофагосомою (від грец. autos — сам, phagein — пожирати і soma — тіло), тобто міхурцем, який містить власні макромолекулярні комплекси клітини, наприклад, цілі клітинні органели, або їх фрагменти, які втратили функціональні здатності і підлягають дезінтеграції. Процес розщеплення цього матеріалу називають аутофагією.

Мультивезикулярними тільцями (від лат. multi — багато і vesicula — міхурець) називають вакуолі з великою кількістю міхурців. Вони утворюються шляхом злиття ранніх ендосом з пізніми. Наявні в органелі ферменти забезпечують поступове руйнування внутрішніх міхурців.

Залишкові тільця — це оточені мембраною нерозщеплені частинки, що можуть тривалий час залишатися в цитоплазмі і тут утилізуватися або шляхом екзоцитозу виводитися поза клітину. У залишкових тільцях нагромаджується матеріал, розщеплення якого ускладнено; найчастіше це ендогенний пігмент коричневого кольору — ліпофусцин (“пігмент старіння” чи “зношування”).

Мієлінові фігури є автофагосомами з нагромадженим мембранним матеріалом, часто щільно концентрично упакованим, що довго залишається в клітині.

Недостатність того чи іншого фермента в лізосомі веде до скупчення нерозщеплених речовин в таких кількостях, що порушуються функції клітин, а це призводить до лізосомальних хвороб нагромадження.

Утворення лізосом. Лізосоми утворюються шляхом взаємодії комплексу Гольджі і гранулярної ендоплазматичної сітки. Ферменти лізосом, що є білками, синтезуються в гранулярній ендоплазматичній сітці та за допомогою транспортних (проміжних) міхурців переносяться до мішечків регенераторного полюса комплексу Гольджі, розташованого поряд з ендоплазматичною сіткою. Відтак, через пухирчасті розширення ендоплазматичної сітки комплексу Гольджі ферменти переходять на його функціональну поверхню і, відбруньковуючись, перетворюються в лізосоми. При проходженні через комплекс Гольджі лізосоми збагачуються вуглеводним компонентом (глікопротеїдами). Тому логічно припустити, що безпосередньо лізосоми утворюються з особливого розширеного, неправильної форми останнього мішечка комплексу Гольджі, що розташований на його формувальній поверхні.

Концепція ГЕРЛ. Теорія, згідно з якою в утворенні лізосом беруть участь цистерни ендоплазматичної сітки і комплекс Гольджі, названа концепцією ГЕРЛ. Назва концепції походить від початкових букв органел, що беруть участь у формуванні: комплекс Гольджі, ендоплазматичний ретикулум, лізосоми. Останній мішечок комплексу Гольджі інколи називають мішечком ГЕРЛ.

Пероксисоми

Пероксисоми (мікротільця) є органелами у вигляді міхурців діаметром 0,05–1,5 мкм, оточених мембраною і заповнених дрібнозернистим матриксом, що у центрі (серцевині) містить волокнисті та трубчасті структури і щільний кристалоїд. У пероксисомах виявлено ферментні системи, склад яких може дещо змінюватися. Основними з них є ферменти окиснення амінокислот та перекисного окиснення — каталаза і пероксидаза, оксидаза d-амінокислот і уратоксидаза. Серцевина відповідає ділянці конденсації ферментів.
Утворення пероксисом відбувається шляхом відбруньковування їх від агранулярної ЕС, ферменти їх синтезуються частково в гранулярній ЕС, а частково — в гіалоплазмі. Вважають, що нові пероксисоми утворюються шляхом розщеплення існуючих завдяки постійному надходженню ферментів, а також завдяки відокремленню нових пероксисом після збільшення розмірів існуючих унаслідок збагачення їх ферментами, що поступають з гіалоплазми. Пероксисоми оновлюються кожних 5-6 днів.
Функції пероксисом. Цим органелам належить важлива роль у процесах внутрішньоклітинної детоксикації. Каталаза розщеплює пероксид водню (Н2О2), який утворюється в процесах перекисного окиснення і є отруйним для клітин. Ферменти пероксисом забезпечують також розщеплення сечової кислоти, беруть участь в ряді катаболічних і анаболічних реакцій, в обміні амінокислот, поліамінів, оксалату, у регуліції обміну ліпідів. У пероксисомах печінкових клітин розщеплюється до 50% поглинутого етилового спирту.

12. Загальний план будови еукаріотичних клітин. Немембранні органели цитоплазми – рибосоми. Будова, ф-ції.

Будова еукаріотичної клітини.

Клітини, що утворюють тканини тварин і рослин, значно відрізняються заформою, розмірами і внутрішньою будовою. Проте всі вони виявляютьсхожість в головних рисах процесів життєдіяльності, обміну речовин, уподразливості, росту, розвитку, здатності до мінливості.

Клітини всіх типів містять два основних компоненти, тісно пов’язаних міжсобою, — цитоплазму і ядро. Ядро відокремлене від цитоплазми пористої мембраноюі містить ядерний сік, хроматин і ядерце. Напіврідка цитоплазма заповнюєвсю клітку і пронизана численними канальцями. Зовні вона вкритацитоплазматичної мембраною. У ній є спеціалізовані структури -органели, присутні в клітці постійно, і тимчасові освіти —включення. Мембранні органели: зовнішня цитоплазматична мембрана
(HЦM), ендоплазматичної мережа (ЕРС), апарат Гольджі, лізосоми,мітохондрії і пластиди. В основі будови всіх мембранних органоидов лежитьбіологічна мембрана. Всі мембрани мають принципово єдиний планбудови і складаються з подвійного шару фосфоліпідів, до якого з різнихсторін верба різну глибину занурені білкові молекули. Мембрани органоидоввідрізняються один від одного лише наборами що входять до них білків.

Схема будови еукаріотичної клітини. А — клітина тваринипоходження; Б — рослинна клітина:

/- ядро з хроматином та ядерцем, 2 — цитоплазматична мембрана, 3 —клітинна стінка, 4 — пори в клітинній стінці, через які повідомляєтьсяцитоплазма сусідніх клітин, 5 — шорстка ендоплазматичну мережу, б —Гладкий ендоплазматічеський мережу, 7 — піноцітозная вакуоль, 8 — апарат
(комплекс) Гольджі, 9 — Лізосома, 10 — жирові включення в каналах гладкоюендоплазматичної мережі, 11 — клітинний центр, 12 — мітохондрія, 13 —вільні рибосоми і полірібосоми, 14 — вакуоль, 15 — хлоропласт .

цитоплазматичних мембран. У всіх клітин рослин, багатоклітиннихтварин, у найпростіших і бактерій клітинна мембрана тришарова: зовнішній тавнутрішній шари складаються з молекул білків, середній — з молекул ліпідів.
Вона обмежує цитоплазму від зовнішнього середовища, оточує всі органели клітиниі являє собою універсальну біологічну структуру. У деякихклітинах зовнішня оболонка утворена декількома мембранами, щільноприлеглими один до одного. У таких випадках клітинна оболонка стаєщільною і пружною і дозволяє зберегти форму клітини, як, наприклад, уЕвглена і інфузорії туфельки. У більшості рослинних клітин, кріммембрани, в квартирі є ще товста целюлозна оболонка — клітиннастінка. Вона добре помітна у звичайному світловому мікроскопі і виконуєопорну функцію за рахунок жорсткого зовнішнього шару, що додає клітинам чіткуформу.

На поверхні клітин мембрана утворює видовжені вирости — мікроворсинки,складки, впячіванія і випинання, що у багато разів збільшує усмоктувальнуабо видільну поверхню. За допомогою мембранних виростів клітиниз’єднуються один з одним у тканинах та органах багатоклітинних організмів, наскладках мембран розташовуються різноманітні ферменти, що беруть участь в обмініречовин. Отгранічівая клітину від навколишнього середовища, мембрана регулюєнапрям дифузії речовин і одночасно здійснює активне перенесенняїх усередину клітини (накопичення) або назовні (виділення). За рахунок цих властивостеймембрани концентрація іонів калію, кальцію, магнію, фосфору в цитоплазмівище, а концентрація натрію і хлору нижче, ніж в навколишньому середовищі. Черезпори зовнішньої мембрани із зовнішнього середовища усередину клітини проникають іони, водаі дрібні молекули інших речовин. Проникнення в клітину щодовеликих твердих частинок здійснюється шляхом фагоцитозу (від грец. «Фаго» —пожирають, «пітое» — клітина) . При цьому зовнішня мембрана в місці контактуз часткою прогинається всередину клітини, захоплюючи частку в глиб цитоплазми,де вона піддається ферментативного розщеплення. Аналогічним шляхом уклітку потрапляють і краплі рідких речовин, їх поглинання називаєтьсяпіноцитозу (від грец. «піно» — п’ю, «цітос» — клітина). Зовнішня клітиннамембрана виконує й інші важливі біологічні функції.

Цитоплазма на 85% складається з води, на 10% — з білків, інший обсягприпадає на частку ліпідів, вуглеводів, нуклеїнових кислот і мінеральнихсполук; всі ці речовини утворюють колоїдний розчин, близький законсистенції гліцерину. Колоїдне речовина клітини в залежності від їїфізіологічного стану і характеру впливу зовнішнього середовища маєвластивості і рідини, і пружного, більш щільного тіла. Цитоплазма пронизанаканалами різної форми і величини, які отримали назвуендоплазматичної мережі. Їх стінки являють собою мембрани, тісноконтактують з усіма органоїдами клітини і складові разом з нимиєдину функціонально-структурну систему для здійснення обміну речовин іенергії та переміщення речовин усередині клітини.

Рибосоми — органели білкового синтезу, складаються з рРНК і білка (звідти назва, з лат. soma — тіло). Знаходяться в прокаріотичних і еукаріотичних клітинах, за винятком еритроцитів ссавців. 3 огляду на масу і поширення розрізняють два види рибосом:
(1) малі рибосоми, які містяться в прокаріотах, а також в пластидах і мітохондріях еукаріот. Вони мають масу в середньому близько 2,5х106 дальтонів (d) і постійну седиментації Сведберга 70s. Такі рибосоми не приєднані до мембран і мають діаметр 15 нм;
(2) великі рибосоми, які містяться в цитоплазмі клітин еукаріотичного типу. Їх маса становить 4,8х106 d, і постійна седиментації 80s. Такі рибосоми діаметром близько 22 нм, звичайно зв’язані з мембранами ендоплазматичної сітки і складають разом з нею гранулярну ендоплазматичну сітку.
Структурна організація рибосом всіх названих груп принципово однакова. Рибосома складається з двох субодиниць (субчастин): великої і малої. У рибосомах еукаріот вони мають константу седиментації Сведберга 60s i 40s. У нативному вигляді не всі субчастини з’єднуються в цілі рибосоми, а знаходяться в динамічній рівновазі: 80s  60s +40s.
Більша субодиниця рибосоми має вигляд трикутника, трапеції чи ковша з поперечником в 15–18 нм, менша — нагадує телефонну трубку з поперечником 14–16 нм. Приєднуються обидві субодиниці поперечними сторонами за допомогою іонів магнію (Mg2+), а між ними залишається вузька щілина.
Хімічна організація рибосом. Рибосоми містять виcокополімерну рибосомальну РНК (рРНК) і білок: 40–60% рРНК і 60–40% білка. У рибосомах знаходиться близько 80–90% всієї РНК клітини. Кожна субодиниця містить по одній або дві молекулі рРНК у вигляді клубка чи тяжа, щільно упакованого білками, створюючи рибонуклеопротеїд (РНП). При зниженні концентрації іонів магнію в розчині може наступити зміна конформації РНК і розгортання тяжа. Крім цього, в рибосомах виявлені катіони кальцію.
Рибосомальні РНК мають характерну вторинну структуру, яка створюється за рахунок особливих ділянок — шпильок, утворених комплементарно зв’язаними нуклеотидами. До складу рибосом входять поліаміни (діамінопропан, кадаверин, путресцин). Структурні білки рРНК мають лужні властивості, містять оснóвні амінокислоти, а ферментативні — кислі.
Полірибосоми (скорочено, полісоми, від грец. poli — багато і soma — тіло) — це комплекс, утворений з іРНК і рибосом (від 5 до 70), нанизаних на нитку інформаційної РНК (іРНК) завтовшки 1,5 нм, яка забезпечує передачу генетичної інформації з ДНК на синтез білка. Нетранслюючі, непрацюючі рибосоми постійно обмінюються субодиницями. Збираються лише в момент роботи і формують полісоми. Отже, полісоми — це структури тимчасового характеру, зв’язані з періодичністю процесів синтезу білка (рис. 2.19).
Локалізація рибосом (полісом). Рибосоми можуть розміщуватися в цитоплазмі клітини поодиноко, тоді вони функціонально неактивні. Збирання рибосом на іРНК відбувається на початку синтезу білка. Полісоми можуть бути вільно розміщеними в цитоплазмі або прикріпленими до зовнішньої поверхні ендоплазматичної сітки і каріолеми. Тоді мала субодиниця рибосоми з’єднується з іРНК, а велика може приєднуватися до мембран ендоплазматичної сітки. Після завершення синтезу одного поліпептиду рибосоми можуть знов дисоціювати.
Полісоми не агреговані з мембраною в клітинах з недостатньо розвиненою ендоплазматичною сіткою (овоцити), розміщуються в один ряд або утворюють розетки чи спіралі. Ядерні рибосоми знаходяться у поєднанні з ниткоподібними структурами, з яких складаються остаточні хромосоми в інтерфазному ядрі. Рибосоми виявлені також в мітохондріях і пластидах.
Кількість рибосом (полісом) залежить від метаболічної активності клітини. Особливо багато полісом є в клітинах, які швидко діляться, та в таких, що продукують велику кількість білків на експорт. Кількість рибосом у таких клітинах може досягти 50 тисяч, що становить близько 25% маси всієї клітини (наприклад, у печінковій клітині).
Функції рибосом — трансляція, тобто зчитування коду матричної (інфоромаційної) РНК і збирання поліпептиду. Шляхом введення мічених амінокислот виявлено, що в рибосомах відбувається синтез білків. Поліпептидні молекули білка синтезуються таким чином, що певні амінокислоти в рибосомі з’єднуються одна з одною у відповідній послідовності. Тому інформаційна РНК, яка у вигляді кодонів (триплетів), кодує порядок розміщення амінокислот, повинна переміщатися по рибосомі по мірі приєднання чергової амінокислоти до попередньої. Чим більше рибосом містить полісома, тим більше молекул поліпептидів буде синтезуватися на ній одночасно. На малій субодиниці рибосоми в місці її контакту з великою знаходиться іРНК-зв’язуюча ділянка, а також ділянка, яка утримує аміноацил-тРНК. Між двома ділянками рибосоми знаходиться центр, який каталізує утворення пептидних зв’язків.
Важливу роль в синтезі білка відіграє транспортна РНК (синоніми: тРНК, розчинна РНК, або РНК-переносник), функція якої полягає в тому, щоби з фонду амінокислот, утворених клітиною, вибрати “потрібну” і разом з нею направитися до рибосоми. Транспортна РНК має вигляд листочка (рис. 2.20), черешок якого у кожній тРНК має такий же самий триплет нуклеотидів —ЦЦА. Ця ділянка служить для прикріплення амінокислоти, утворення аміноацил-тРНК. Друга ділянка “пізнає” “свою” амінокислоту, яка і прикріплюється до першої ділянки тРНК. Третя ділянка — це антикодон (триплет нуклеотидів), за допомогою якого тРНК, навантажена амінокислотою, поміщає її на відповідне місце — кодон в іРНК, спарюючись з ним, за принципом комплементарності. Четверта ділянка тРНК пізнає рибосому на іРНК і прикріпляється до неї.
Синтез білка на рибосомах починається з прикріплення рибосоми (її малої субодиниці) до певної ділянки іРНК. Дальше в рибосому вступає тРНК з амінокислотою (аміноацил-тРНК) і своїм антикодоном (триплетом нуклеодитів) контактує з комплементарним йому кодоном на іРНК. Тоді тРНК від’єднується і рибосома разом з амінокислотою переміщується на наступну позицію (рух іРНК і рибосоми є зустрічним). У рибосомі до попередньої амінокислоти приєднується наступна в складі аміноацил-тРНК шляхом утворення пептидного зв’язку. На кожному етапі відбувається приєднання до рибосоми аміноацил-тРНК знову ж таки за принципом комплементарності — антикодон тРНК до відповідного кодону іРНК. Як тільки амінокислоти з’єднуються між собою, тРНК відпадає. І так процес синтезу білкового ланцюжка продовжується і завершується звільненням оліго- чи поліпептиду від рибосоми. Рибосома, яка закінчила збирання пептидного ланцюжка дисоціює (роз’єднується) на субодиниці і може знов приєднуватися на звільнене місце в іРНК.
Вважають, що розміщені вільно в гіалоплазмі полісоми синтезують білок для потреб самої клітини. Прикріплені до мембран гранулярної ендоплазматичної сітки полісоми синтезують білок на експорт для екзоцитозу, тобто виведення його за межі клітини (клітина печінки синтезує білки плазми крові, В-лімфоцити і плазмоцити — -глобуліни). При рості молодих клітин кількість рибосом збільшується. У процесі метаболізму білки цитоплазми постійно обновлюються, синтезуючись на полісомах. Рибосоми здійснюють також синтез спеціальних білків, таких як гемоглобін у попередників еритроцитів.
Утворення рибосом. Рибосоми в еукаріот синтезуються в ядерці. Матрицею для рРНК є ділянки ДНК. Виділяють декілька етапів утворення рибосом з відповідними назвами: (1) еосоми (з грец. eos — рання зірка, початок) утворюються на початковому етапі, коли в ядерці на ДНК синтезується лише рРНК; (2) неосоми (з грец. neos — новий) — це комплекси рРНК-білок, які піддаються кількаступеневій процедурі дозрівання і як готові субодиниці потрапляють у цитоплазму і там за участю Mg2+ на іРНК з’єднуються в (3) рибосоми. Нанизуючись на нитку іРНК, утворюють полірибосоми (полісоми). У прокаріот рибосоми утворюються в цитоплазмі внаслідок простої агрегації компонентів.
Таким чином, формування полісом відбувається за участю іРНК, яка синтезується в ядрі на еухроматинових ділянках хромосом і через порові комплекси потрапляє в цитоплазму. На ній і нанизуються рибосоми з участю іонів магнію. Так формуються комплекси, які синтезують білок.

Дата добавления: 2015-12-16 | Просмотры: 1530 | Нарушение авторских прав


История изучения

Как отдельная структура пероксисома впервые была описана в 1954 году Йоханнесом Родином (швед. Johannes A. G. Rhodin) в клетках почки мыши. Эти структуры были окружены одной мембраной и содержали хорошо выраженный гранулярный матрикс. Из-за малого размера и неопределённого облика исследователь назвал их «микротельцами». В 1960 году и позднее Кристианом де Дювом (фр. Christian René de Duve) с соавторами было показано, что пероксисомы содержат такие ферменты, как уратоксидаза, каталаза, оксидаза D-аминокислот. Оказалось, что в пероксисомах молекулярный кислород под действием оксидазы превращается в пероксид водорода, который каталаза разлагает на воду и кислород. Это открытие позволило де Дюву назвать эту органеллу «пероксисомой». Параллельно другая группа исследователей во главе с Гарри Биверсом (англ. Harry Beevers) показала, что глиоксилатный цикл в прорастающих семенах протекает в неизвестных доселе цитоплазматических частицах, которые они назвали «глиоксисомами». Глиоксисомы по своим свойствам очень напоминали пероксисомы. Было установлено, что в глиоксисомах также протекает β-окисление жирных кислот. Позднее было открыто, что этот процесс происходит и в пероксисомах печени крысы. В настоящее время глиоксисомы считают видоизменёнными пероксисомами.

Функции

Функции пероксисом чрезвычайно разнообразны в разных группах организмов. Однако практически у всех видов пероксисомы содержат фермент каталазу, а также ферменты β-окисления жирных кислот. Ниже рассмотрены известные функции пероксисом.

Окисление органических веществ

В пероксисоме обычно присутствуют ферменты, использующие молекулярный кислород для отщепления атомов водорода от некоторых органических субстратов ( R {\displaystyle \mathrm {R} } ) с образованием пероксида водорода ( H 2 O 2 {\displaystyle \mathrm {H_{2}O_{2}} } ):

R H 2 + O 2 → R + H 2 O 2 {\displaystyle \mathrm {RH_{2}+O_{2}\rightarrow R+H_{2}O_{2}} } .

К числу таких ферментов можно отнести различные оксидазы: уратоксидаза, оксидаза D-аминокислот.

Каталаза использует образующуюся H 2 O 2 {\displaystyle \mathrm {H_{2}O_{2}} } для окисления множества субстратов, например, фенолов, муравьиной кислоты, этанола и формальдегида:

H 2 O 2 + R ′ H 2 → R ′ + 2 H 2 O {\displaystyle \mathrm {H_{2}O_{2}+R’H_{2}\rightarrow R’+2H_{2}O} } .

С помощью этой реакции в печени и почках происходит обезвреживание различных ядовитых веществ, находящихся в кровотоке. Около 25 % потребляемого этанола пероксисомы окисляют до ацетальдегида.

Когда в клетке накапливается слишком много пероксида водорода, каталаза переводит его в воду в следующей реакции:

2 H 2 O 2 → 2 H 2 O + O 2 {\displaystyle \mathrm {2H_{2}O_{2}\rightarrow 2H_{2}O+O_{2}} } .

Окисление жирных кислот

Основная статья: Бета-окисление Основная статья: Альфа-окисление

В пероксисомах всех организмов протекает β-окисление жирных кислот. На каждом этапе этого процесса алкильная цепь жирной кислоты укорачивается на два атома углерода с высвобождением ацетил-КоА. Далее пероксисомы экспортируют его в цитозоль. У млекопитающих β-окисление протекает не только в пероксисомах, но и в митохондриях, однако у дрожжей и растений этот процесс проходит только в пероксисомах.

В пероксисомах также протекает α-окисление жирных кислот, которые не могут подвергаться β-окислению из-за наличия метильной группы у β-атома углерода.

Другие функции

Глиоксисома

У животных в пероксисомах протекают первые реакции биосинтеза плазмалогенов — самых распространённых фосфолипидов миелина. Широко обсуждается роль пероксисом в биосинтезе изопреноидов и холестерина у животных.

На пероксисомы приходится около 10 % активности двух ферментов пентозофосфатного пути: глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы, которые, как предполагается, по мере нужды пополняют пул NADPH вне пероксисомы.

Показано, что в пероксисомах локализуется белок NDR2 — серин/треониновая киназа, участвующая в развитии ресниц.

Предполагается, что пероксисомы играют важную роль в регуляции системного воспаления, однако функциональная роль этих органелл в воспалительном ответе, который опосредован миелоидными иммунными клетками, в значительной мере неизвестна.

В листьях растений пероксисомы участвуют в процессе фотодыхания. Этот процесс является следствием недостаточной специфичности главного фермента, фиксирующего углекислоту, — рубиско, который может связываться не только с углекислым газом, но и с кислородом. При взаимодействии кислорода с рибулозо-1,5-бисфосфатом под действием рубиско образуется 3-фосфоглицерат и 2-фосфогликолат. Фотодыхание убыточно для клетки, так как фиксации углекислого газа при этом не происходит, но образуется 2-фосфогликолат, усвоение которого для клетки энергетически невыгодно. Кроме того, в пероксисомах образуется ряд растительных гормонов.

У растений и некоторых других организмов в видоизменённых пероксисомах — глиоксисомах — заключены ферменты глиоксилатного пути. В ходе этого процесса ацетил-КоА, образующийся при окислении жиров (например, запасённых в семени) превращается в глиоксисоме в четырёхуглеродное промежуточное соединение цикла лимонной кислоты — сукцинат, которое выводится в цитозоль и далее используется для синтеза сахаров.

У некоторых простейших (например, трипаносом) имеется особая мембраносвязанная органелла, содержащая ферменты гликолиза — гликосома. Предполагается, что она происходит от пероксисомы.

У некоторых грибов, таких как Aspergillus nidulans и Penicillium chrysogenum последний этап биосинтеза пенициллина происходит в пероксисомах. У A. nidulans и A. fumigatus пероксисомы задействованы в синтезе сидерофоров. Кроме того, тельца Воронина сумчатых грибов, служащие для закуропки пор повреждённых клеток и отделяющие их от нормальных клеток, являются видоизменёнными пероксисомами.

Импорт белков

Поскольку пероксисомы не содержат собственной ДНК и рибосом, все их белки должны импортироваться внутрь пероксисом из цитозоля. Некоторые белки пероксисом направляются в них с участием С-концевого сигнала пероксисомального адресования (PTS1). Последовательности PTS1 гораздо короче, чем сигналы импорта других органелл, и часто состоят всего из трёх аминокислотных остатков. Каноническая последовательность PTS1 содержит серин, цистеин или аланин, после которого идёт остаток основной аминокислоты, а затем лейцин. Наличие дополнительных аминокислот вне PTS1 может усиливать адресный сигнал, особенно если последовательность PTS1 сильно отличается от канонической. Гораздо реже пероксисомные белки имеют сигнальную последовательность PTS2, которая находится на N-конце белка и имеет большую длину, чем PTS1. PTS2 являются частью более крупного пептида, который отщепляется после окончания импорта. Процесс импорта белков в пероксисомы изучен недостаточно, но известно, что в нём задействованы растворимые рецепторы в цитозоле, которые узнают сигнальную последовательность, и белки докинга на обращённой к цитозолю стороне пероксисом. Процесс импорта сопровождается гидролизом АТФ, и в нём принимают участие около 23 различных белков, называемых пероксинами. Белки с PTS1 позиционируются на пероксисомах с участием рецептора Pex5p, а с PTS2 — Pex7p. У млекопитающих адресование белков с PTS2 происходит с участием белка, который представляет собой вариант альтернативного сплайсинга Pex5p. Комплекс из 6 разных пероксинов образует мембранный транслокатор.

Процесс импорта белков пероксисом коренным образом отличается от транслокации белков в ЭПР, митохондрии и хлоропласты в том отношении, что белки пероксисом импортируются после того, как они приобрели в цитозоле нативную или даже олигомерную структуру. В этом отношении транспорт белков в пероксисомы напоминает перенос белков в ядро. При транспорте в ядро и в перокисому рецептор, узнающий сигнальную последовательность, переносится с субстратом через мембрану, потом рецептор отделяется и экспортируется в цитозоль для дальнейшего использования.

Биогенез

Механизм образования новых пероксисом в клетке является предметом дискуссий. Доподлинно неизвестно, возникают ли пероксисомы из ранее существующих путём их роста и деления (подобно митохондриям и пластидам), или же они образуются путём отщепления от эндоплазматического ретикулума (ЭПР). Скорее всего, обе точки зрения могут соответствовать действительности, а механизм биогенеза пероксисом, вероятно, выглядит следующим образом. Среди белков пероксисом есть такие, которые сначала интегрируются в мембрану ЭПР, где они могут входить в состав особых везикул — предшественников пероксисом. Отщепление от ЭПР этих везикул и их дальнейшее слияние приводит к образованию пероксисомы, которая импортирует оставшиеся пероксисомальные белки при помощи собственного аппарата импорта. Далее пероксисома может расти и делиться с образованием дочерних пероксисом.

В 2017 году была предложена новая модель образования пероксисом de novo. Известно, что пероксисомы и митохондрии функционируют совместно во многих метаболических путях — таких, как β-окисление жирных кислот. Кроме того, в отсутствие пероксисом в клетках многие белки пероксины импортируются в митохондрии. В связи с этим предполагается, что пероксисомы представляют собой гибридный продукт слияния пре-пероксисомных везикул, отделившихся как от ЭПР, так и от митохондрий.

Насчёт происхождения пероксисом имеется ряд альтернативных гипотез. Поскольку пероксисомы разных организмов содержат ряд белков, одинаковых для всех, была предложена гипотеза эндосимбиотического происхождения пероксисом. Согласно этой гипотезе, пероксисомы происходят от внутриклеточных бактерий. Есть версия, что пероксисомы происходят от актинобактерий. Впрочем, в последнее время эти гипотезы были опровергнуты.

Клиническое значение

Первым заболеванием, для которого была установлена связанная с пероксисомами причина, стал синдром Зельвегера. У пациентов с синдромом Зельвегера нарушен процесс импорта белков в пероксисомы, что ведёт к тяжёлой пероксисомной недостаточности. Их клетки содержат «пустые» пероксисомы. Пациенты страдают от тяжёлых нарушений мозга, печени и почек и умирают вскоре после рождения. Одна форма заболевания вызвана мутацией в пероксине Pex2, а дефект N-концевого сигнала импорта вызывает более слабую форму заболевания.

С момента установления причин синдрома Зельвегера в 1973 году было получено много новых сведений о различных заболеваниях, вызванных нарушениями в функционировании пероксисом: к настоящему моменту выявлено 14 генов, мутации в которых приводят к пероксисомным расстройствам. Их подразделяют на две группы: заболевания, вызванные нарушениями в работе одного фермента, и заболевания, связанные с биогенезом пероксисом. К первой группе относятся такие заболевания, как X-связанная адренолейкодистрофия (ALD) и rhizomelic chondrodysplasia punctata (RCDP) типов 2 и 3. У пациентов с X-связанной ALD накапливаются жирные кислоты с очень длинными алкильными цепями из-за мутации в ABC-переносчике D1, который необходим для транспорта этих соединений внутрь пероксисом. RCDP типов 2 и 3 вызывается дефектами в двух ключевых ферментах биосинтеза плазмалогенов.

Ко второй группе относятся болезни, вызванные нарушениями в биогенезе пероксисом, поэтому они характеризуются более сложной этиологией, чем болезни, вызванные нарушениями в конкретных ферментах. К числу таких болезней относится уже упоминавшийся синдром Зельвегера, неонатальная ALD, а также детская болезнь Рефсума.

> Примечания

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *